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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Milho e Sorgo. |
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Data corrente: |
02/01/2001 |
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Data da última atualização: |
07/06/2018 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Autoria: |
GAZIOLA, S. A.; ALESSI, E. S.; GUIMARAES, P. E. O.; DAMERVAL, C.; AZEVEDO, R. A. |
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Afiliação: |
PAULO EVARISTO DE O GUIMARAES, CNPMS. |
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Título: |
Quality protein maize: a biochemical study of enzymes involved in lysine metabolism. |
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Ano de publicação: |
1999 |
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Fonte/Imprenta: |
Journal of Agricultural and Food Chemistry, Washington, v. 47, n. 3, p. 1268-1275, 1999. |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Quality protein maize (QPM) varieties have been produced by the introduction of opaque-2 modifier genes. Two QPM varieties, BR451, and BR473, a wild type and an opaque-2 variety, have beeen used to study key enzymes controlling lysine metabolism in the endosperm during development. Aspartate kinase and homoserine dehydrogenase enzymes. which are involved in lysine and threonine biosynthesis, respectively, exhibited identical activity patterns during endosperm development, with a maximum specific activity at 16 days after pollination. The QPM varieties exhibited higher levels of aspartate kinase activity in the endosperm, suggesting an increased rate of lysine biosynthesis when compared to the opaque-2 and wild-type genotypes. Similar results were observed for the lysine ketoglutarate reductase and saccharopine dehydrogenase enzymes, which form a single bifunctional polypetide involved in endosperm lysine degradation. Both enzyme activity were strongly reduced in the opaque-2 maize variety when compared to the wild-type maize, whereas the QPM varieties exhibited even lower levels of lysine ketoglutarate reductase-saccharopine dehydrogenase activities when compared to the opaque-2 variety. The developmental pattern of ensyme activity showed a different profile when compared to the enzymes involved in lysine biosynthesis, with activity being detected only 12-16 days after pollination (DAP) and maximum activities ~24 DAP. These results also suggest that the modifier genes have intensified the effect of the opaque-2 mutation on lysine ketoglutarate reductase-saccharopine dehydrogenase. These alterations lead to an increase in soluble lysine in the endosperm of the QPM varieties when compared to the opaque-2 and wild type. MenosQuality protein maize (QPM) varieties have been produced by the introduction of opaque-2 modifier genes. Two QPM varieties, BR451, and BR473, a wild type and an opaque-2 variety, have beeen used to study key enzymes controlling lysine metabolism in the endosperm during development. Aspartate kinase and homoserine dehydrogenase enzymes. which are involved in lysine and threonine biosynthesis, respectively, exhibited identical activity patterns during endosperm development, with a maximum specific activity at 16 days after pollination. The QPM varieties exhibited higher levels of aspartate kinase activity in the endosperm, suggesting an increased rate of lysine biosynthesis when compared to the opaque-2 and wild-type genotypes. Similar results were observed for the lysine ketoglutarate reductase and saccharopine dehydrogenase enzymes, which form a single bifunctional polypetide involved in endosperm lysine degradation. Both enzyme activity were strongly reduced in the opaque-2 maize variety when compared to the wild-type maize, whereas the QPM varieties exhibited even lower levels of lysine ketoglutarate reductase-saccharopine dehydrogenase activities when compared to the opaque-2 variety. The developmental pattern of ensyme activity showed a different profile when compared to the enzymes involved in lysine biosynthesis, with activity being detected only 12-16 days after pollination (DAP) and maximum activities ~24 DAP. These results also suggest that the modifier genes have i... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Opaco-2; Opaque-2; Protein; QPM; Quality. |
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Thesagro: |
Enzima; Lisina; Milho; Proteína; Qualidade; Zea Mays. |
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Thesaurus Nal: |
enzymes; lysine. |
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Categoria do assunto: |
S Ciências Biológicas |
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Milho e Sorgo (CNPMS) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Amazônia Ocidental. |
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Data corrente: |
06/11/2023 |
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Data da última atualização: |
10/11/2023 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
SOUZA, D. C. de M.; CHAGAS, E. C.; SANTOS, M. C. dos. |
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Afiliação: |
DAMY CAROLINE DE MELO SOUZA, UNIVERSIDADE FEDERAL DO AMAZONAS; EDSANDRA CAMPOS CHAGAS, CPAA; MARIA CRISTINA DOS SANTOS, UNIVERSIDADE FEDERAL DO AMAZONAS. |
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Título: |
Efeito da infecção por acantocéfalos na concentração de lisozima do muco intestinal de tambaqui (Colossoma macropomum). |
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Ano de publicação: |
2023 |
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Fonte/Imprenta: |
In: CONGRESSO BRASILEIRO DE AQUICULTURA E BIOLOGIA AQUÁTICA, 10., 2023, Florianópolis. Conservar, produzir e inovar: anais eletrônicos. Florianópolis: Aquabio, 2023. |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
Aquaciência 2023. |
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Conteúdo: |
A saúde dos peixes é um aspecto importante para a produtividade nas pisciculturas. O muco que recobre as mucosas dos peixes é rico em componentes imunes como peptídeos antimicrobianos, lectinas, imunoglobulinas, enzimas proteolíticas e lisozimas. Assim, o muco é um fluido corporal importante para avaliação da saúde e da resposta imune dos peixes. A lisozima é uma enzima produzida principalmente por macrófagos e participa da resposta imune inata do organismo diante de infecções. O tambaqui (Colossoma macropomum) é um peixe cultivado em quase todo o território brasileiro que enfrenta diversos desafios sanitários, dentre eles a infecção pelo parasita intestinal Neoechinorhynchus buttnerae. O objetivo deste estudo foi avaliar o efeito da infecção pelo acantocéfalo N. buttnerae sobre a concentração de lisozima presente no muco intestinal do tambaqui. |
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Palavras-Chave: |
Parasita. |
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Thesagro: |
Colossoma Macropomum; Imunidade; Peixe; Tambaqui. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/doc/1157833/1/Resumo-2-Aquaciencia.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Amazônia Ocidental (CPAA) |
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